Білки

Від | 20.02.2025
0 Коментарів

Білки — це складні органічні молекули, які є основою життя, виконуючи величезну кількість функцій у живих організмах. Вони складаються з амінокислот і мають унікальну просторову структуру, що визначає їхню специфічну роль. Ось докладний опис білків із хімічної, структурної, біологічної та функціональної точок зору.

Хімічна структура

  • Склад: Білки є полімерами амінокислот, з’єднаних пептидними зв’язками (-CO-NH-).
  • Амінокислоти: Основні будівельні блоки — 20 стандартних α-амінокислот, кожна з яких має:
  • Аміногрупу (-NH₂).
  • Карбоксильну групу (-COOH).
  • Бічний ланцюг (R-групу), що визначає властивості (полярні, неполярні, заряджені тощо).
  • Пептидний зв’язок: Утворюється шляхом конденсації між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої з виділенням води.

Рівні організації структури

1. Первинна структура:

  • Лінійна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі.
  • Визначається генетичним кодом (ДНК → мРНК → білок).
  • Приклад: H₂N-Met-Ala-Ser-Gly-COOH.

2. Вторинна структура:

  • Локальне згортання ланцюга, стабілізоване водневими зв’язками між групами -NH і -C=O пептидного скелета.
  • Типи:
    • α-спіраль: Спіральна структура (наприклад, у кератині).
    • β-складчастий лист: Паралельні або антипаралельні складки (у шовку).
    • Нерегулярні ділянки.

3. Третинна структура:

  • Тримірна конформація одного поліпептидного ланцюга, стабілізована:
    • Водневими зв’язками.
    • Дисульфідними містками (-S-S-) між залишками цистеїну.
    • Гідрофобними взаємодіями.
    • Іонними зв’язками.
  • Визначає функціональну форму білка (наприклад, активний центр ферменту).

4. Четвертинна структура:

  • Об’єднання кількох поліпептидних ланцюгів (субодиниць) у комплекс.
  • Приклад: Гемоглобін (4 субодиниці — 2α і 2β).
  • Стабілізується тими ж взаємодіями, що й третинна структура.

Фізичні властивості

  • Розчинність: Залежить від складу:
  • Гідрофільні білки (альбуміни) розчиняються у воді.
  • Гідрофобні (кератин) — ні.
  • Денатурація: Втрата природної структури (вторинної, третинної, четвертинної) під дією тепла, кислот, солей, зберігаючи первинну структуру.
  • Молекулярна маса: Від кількох тисяч (інсулін, ~5.8 кДа) до мільйонів дальтон (титин, ~3 МДа).

Класифікація

1. За складом:

  • Прості білки: Тільки амінокислоти (альбуміни, глобуліни).
  • Складні (кон’югати): Білок + простетична група (глікопротеїни, ліпопротеїни, нуклеопротеїни).

2. За функцією:

  • Ферменти (каталаза).
  • Структурні (колаген).
  • Транспортні (гемоглобін).
  • Захисні (антитіла).
  • Регуляторні (інсулін).

3. За формою:

  • Глобулярні (сферичні, наприклад, гемоглобін).
  • Фібрилярні (ниткоподібні, наприклад, кератин).

Хімічні властивості

1. Гідроліз:

  • Розщеплення пептидних зв’язків кислотами, основами чи ферментами (пепсин, трипсин) до амінокислот.

2. Денатурація:

  • Руйнування вищих структур без розриву пептидних зв’язків (наприклад, варіння яйця).

3. Реакції бічних груп:

  • -SH (цистеїн) утворює дисульфідні зв’язки.
  • -NH₂ і -COOH реагують із реагентами (наприклад, біуретова реакція для виявлення білків).

4. Зв’язування іонів: Заряджені R-групи можуть зв’язувати метали (наприклад, гемоглобін і Fe²⁺).

Біологічна роль

1. Каталітична:

  • Ферменти прискорюють реакції (амілаза розщеплює крохмаль).

2. Структурна:

  • Колаген — основа сполучної тканини, кератин — нігтів, волосся.

3. Транспортна:

  • Гемоглобін переносить кисень, альбумін — жирні кислоти в крові.

4. Захисна:

  • Антитіла (імуноглобуліни) борються з патогенами.
  • Фібриноген бере участь у згортанні крові.

5. Регуляторна:

  • Гормони (інсулін) контролюють метаболізм.
  • Транскрипційні фактори регулюють експресію генів.

6. Рухова:

  • Актин і міозин забезпечують скорочення м’язів.

Синтез (Біосинтез)

  • Трансляція:
  • Відбувається на рибосомах: мРНК кодує послідовність амінокислот, тРНК доставляє амінокислоти, формуючи поліпептид.
  • Посттрансляційна модифікація:
  • Фосфорилювання, глікозилювання, згортання за участю шаперонів.
  • Джерело амінокислот: Їжа (есенціальні амінокислоти: валін, лейцин тощо) або синтез в організмі.

Метаболізм

  • Розщеплення: Протеази (пепсин, трипсин) гідролізують білки до амінокислот у травному тракті.
  • Дезамінування: У печінці амінокислоти втрачають NH₂, утворюючи кетокислоти (для енергії) і аміак (перетворюється на сечовину).
  • Оновлення: Білки постійно синтезуються і розщеплюються (період напіврозпаду від хвилин до місяців).

Джерела в природі

  • Тваринні: М’ясо, риба, яйця, молоко (високий вміст есенціальних амінокислот).
  • Рослинні: Бобові (соя, горох), горіхи, зернові (комбінація забезпечує повний набір амінокислот).

Застосування

  1. Харчування: Джерело амінокислот і енергії (~4 ккал/г).
  2. Медицина: Антитіла як ліки, інсулін для діабету, ферменти в діагностиці.
  3. Промисловість: Желатин (з колагену) у їжі, шкіряному виробництві.
  4. Наука: Вивчення структури білків (рентгенівська кристалографія, NMR) для розробки ліків.

Цікаві факти

  • Найбільший білок — титин (у м’язах), має ~27,000 амінокислот.
  • Приони — патогенні білки, що викликають хвороби (коров’ячий сказ) через неправильне згортання.
  • Білки становлять ~15% маси тіла людини, переважно у м’язах.
Переглядів: 17