Ферменти – це біологічні каталізатори, переважно білкової природи, які прискорюють хімічні реакції в живих організмах, не витрачаючись у процесі. Вони відіграють ключову роль у метаболізмі, забезпечуючи швидке й точне протікання реакцій за фізіологічних умов (температура, тиск, pH). Ферменти є високоспеціалізованими: кожен із них каталізує лише певний тип реакції або діє на конкретний субстрат. Їхня активність регулюється організмом, що дозволяє підтримувати гомеостаз.
Структура ферментів
- Хімічний склад: більшість ферментів – це білки, хоча деякі РНК-молекули (рибозими) також мають каталітичну активність.
- Активний центр: ділянка ферменту, де зв’язується субстрат (речовина, на яку діє фермент). Складається з амінокислот, що формують специфічну тривимірну конфігурацію.
- Каталітичні залишки: безпосередньо беруть участь у реакції.
- Зв’язуючі залишки: утримують субстрат у правильному положенні.
- Апoferment і кофермент: деякі ферменти активні лише у комплексі з небілковими компонентами:
- Апoferment: білкова частина.
- Кофермент: небілкова частина (вітаміни, наприклад, NAD⁺ від вітаміну B3, або іони металів, як Zn²⁺).
Класифікація ферментів
Ферменти класифікуються за типом реакцій, які вони каталізують. Міжнародна спілка біохімії та молекулярної біології (IUBMB) виділяє 6 основних класів:
- Оксидоредуктази: каталізують окисно-відновні реакції (наприклад, лактатдегідрогеназа, що окислює лактат до пірувату).
- Трансферази: переносять функціональні групи (наприклад, амінотрансферази переносять аміногрупи).
- Гідролази: розщеплюють зв’язки за участю води (наприклад, амілаза гідролізує крохмаль до глюкози).
- Ліази: розщеплюють зв’язки без води або окислення (наприклад, декарбоксилази видаляють CO₂).
- Ізомерази: перетворюють молекулу в її ізомер (наприклад, глюкозо-6-фосфат ізомераза).
- Лігази: з’єднують молекули з витратою енергії АТФ (наприклад, ДНК-лігаза зшиває ДНК).
Кожен фермент має систематичну назву та код EC (Enzyme Commission), наприклад, EC 1.1.1.1 для алкогольдегідрогенази.
Механізм дії
Ферменти діють за моделлю «ключ-замок» (Еміль Фішер) або «індукованої відповідності» (Деніел Кошланд):
- Зв’язування субстрату: фермент утворює комплекс із субстратом у активному центрі.
- Зниження енергії активації: фермент стабілізує перехідний стан реакції, зменшуючи енергію, потрібну для її початку.
- Реакція: субстрат перетворюється на продукт.
- Вивільнення продукту: фермент звільняється в початковому вигляді, готовий до нового циклу.
Приклад:
$ \text{Субстрат} + \text{Фермент} \rightarrow \text{[Субстрат-Фермент]} \rightarrow \text{Продукт} + \text{Фермент} $
Кінетика ферментів
Швидкість ферментативних реакцій описується рівнянням Міхаеліса-Ментен:
$ V = \frac{V_{\text{max}} \cdot [\text{S}]}{K_m + [\text{S}]} $
- Де:
- $ V $ – швидкість реакції.
- $ V_{\text{max}} $ – максимальна швидкість при насиченні ферменту субстратом.
- $ [\text{S}] $ – концентрація субстрату.
- $ K_m $ – константа Міхаеліса (концентрація субстрату, при якій швидкість = $ V_{\text{max}}/2 $), відображає спорідненість ферменту до субстрату.
Фактори, що впливають на активність
1. Температура: оптимальна для більшості ферментів людини – 37°C. При >50–60°C білок денатурує.
2. pH: кожен фермент має оптимальний pH (пепсин – 1.5–2, трипсин – 7.5–8).
3. Концентрація субстрату: швидкість зростає до насичення.
4. Інгібітори:
- Конкурентні: зв’язуються з активним центром (наприклад, малонат конкурує з сукцинатом для сукцинатдегідрогенази).
- Неконкурентні: зв’язуються поза активним центром, змінюючи структуру ферменту.
5. Активатори: іони (Mg²⁺, Ca²⁺) або коферменти.
Роль у фізіології
- Травлення: амілаза (слина), пепсин (шлунок), ліпаза (підшлункова залоза).
- Метаболізм: гексокіназа (гліколіз), цитохром С-оксидаза (дихальний ланцюг).
- Репарація ДНК: ДНК-полімераза, ендонуклеази.
- Сигналізація: протеїнкінази фосфорилюють білки.
Патології
- Дефіцит ферментів:
- Лактазна недостатність: непереносимість лактози.
- Фенілкетонурія: дефект фенілаланін гідроксилази.
- Надлишкова активність: при пухлинах (лужна фосфатаза).
- Мутації: порушення структури ферменту (серповидно-клітинна анемія через дефект гемоглобіну, хоча він не фермент, але приклад схожий).
Діагностика
- Аналіз активності: підвищення рівня ферментів у крові (ALT, AST при ураженні печінки; CK при інфаркті).
- Генетичні тести: виявлення мутацій у генах ферментів.
Цікаві факти
- Ферменти прискорюють реакції у 10⁶–10¹² разів порівняно з некаталізованими.
- Найшвидший фермент – карбоангідраза (600 000 реакцій/с).
- Деякі ферменти (протеази) можуть саморуйнуватися, якщо не контролюються інгібіторами.
Ферменти – це основа життя, що забезпечує точність і ефективність біохімічних процесів.