Амінокислоти — це органічні сполуки, які є основними будівельними блоками білків і відіграють ключову роль у численних біологічних процесах. Вони мають унікальну структура, що дозволяє їм виконувати різноманітні функції в організмі. Ось докладний опис амінокислот із хімічної, структурної, біологічної та функціональної точок зору.
Хімічна структура
- Загальна формула: H₂N-CH(R)-COOH.
- Складові частини:
- Аміногрупа (-NH₂): Основна група, яка може приймати протон (H⁺).
- Карбоксильна група (-COOH): Кислотна група, яка може віддавати протон.
- Бічний ланцюг (R-група): Унікальна для кожної амінокислоти, визначає її властивості (полярність, заряд, гідрофобність).
- α-вуглець: Центральний атом вуглецю, до якого приєднані -NH₂, -COOH, R-група і атом водню (H).
- Зwitterion (двозарядна форма): У нейтральному розчині амінокислоти існують як H₃N⁺-CH(R)-COO⁻ через внутрішню нейтралізацію між аміногрупою і карбоксильною групою.
- Хіральність: Усі α-амінокислоти (крім гліцину, де R = H) мають хіральний α-вуглець, тому існують у D- і L-формах. У природі переважають L-ізомери.
Класифікація
1. За структурою R-групи:
- Неполярні (гідрофобні): Гліцин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин, проліни, фенілаланін, триптофан, метіонін.
- Полярні (незаряджені): Серин, треонін, цистеїн, тирозин, аспарагін, глутамін.
- Заряджені (кислотні): Аспарагінова кислота, глутамінова кислота (негативний заряд при фізіологічному pH).
- Заряджені (основні): Лізин, аргінін, гістидин (позитивний заряд).
2. За біологічною роллю:
- Есенціальні: Не синтезуються в організмі людини, надходять із їжею (валін, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін, гістидин у дітей).
- Неесенціальні: Синтезуються організмом (аланін, гліцин, аспарагін тощо).
- Умовно есенціальні: Синтезуються, але можуть бути потрібні додатково за певних умов (аргінін, тирозин, цистеїн).
3. За метаболічним шляхом:
- Глюкогенні: Перетворюються на глюкозу (аланін, аспарагінова кислота).
- Кетогенні: Перетворюються на кетонові тіла (лейцин, лізин).
- Змішані: Обидва шляхи (фенілаланін, тирозин).
Фізичні властивості
- Зовнішній вигляд: Білі кристалічні речовини.
- Розчинність: Заряджені і полярні амінокислоти добре розчиняються у воді, неполярні — погано.
- Температура плавлення: Висока (~200-300°C) через іонний характер у кристалічному стані.
- Оптична активність: L- і D-ізомери обертають площину поляризованого світла (крім гліцину).
Хімічні властивості
1. Амфотерність:
- Амінокислоти можуть діяти як кислоти (віддаючи H⁺ із -COOH) або основи (приймаючи H⁺ на -NH₂).
- Ізоелектрична точка (pI): pH, при якому молекула нейтральна (залежить від R-групи).
2. Утворення пептидних зв’язків:
- Реакція конденсації між -COOH однієї амінокислоти і -NH₂ іншої:
H₂N-CH(R₁)-COOH + H₂N-CH(R₂)-COOH → H₂N-CH(R₁)-CO-NH-CH(R₂)-COOH + H₂O.
3. Реакції бічних груп:
- -SH (цистеїн): Утворює дисульфідні зв’язки (-S-S-).
- -OH (серин, тирозин): Може фосфорилюватися.
- -NH₂ (лізин): Реагує з альдегідами.
4. Декарбоксилювання:
- Утворюються біогенні аміни (наприклад, триптофан → серотонін).
Основні представники (20 стандартних)
- Гліцин (Gly): R = H, найпростіша, нехіральна.
- Аланін (Ala): R = CH₃, неполярний.
- Валін (Val): R = CH(CH₃)₂, гідрофобний.
- Лейцин (Leu): R = CH₂CH(CH₃)₂, есенціальний.
- Лізин (Lys): R = (CH₂)₄NH₂, основний.
- Глутамінова кислота (Glu): R = CH₂CH₂COOH, кислотний.
- Цистеїн (Cys): R = CH₂SH, утворює дисульфідні мости.
- Триптофан (Trp): R = CH₂-індол, ароматичний.
- Фенілаланін (Phe): R = CH₂-феніл, есенціальний.
- Гістидин (His): R = CH₂-імідазол, буфер у фізіологічному pH.
Біологічна роль
1. Будівельна:
- Основний компонент білків (ферменти, антитіла, структурні білки).
2. Енергетична:
- Розщеплюються до кетокислот чи глюкози при дефіциті вуглеводів (~4 ккал/г).
3. Сигнальна:
- Попередники нейротрансмітерів (тирозин → дофамін, триптофан → серотонін).
4. Регуляторна:
- Гліцин — інгібуючий нейротрансмітер у ЦНС.
5. Метаболічна:
- Аргінін бере участь у циклі сечовини, глутамін — у транспорті азоту.
Синтез і метаболізм
- Біосинтез:
- Неесенціальні амінокислоти синтезуються з проміжних продуктів гліколізу чи циклу Кребса (наприклад, аланін із пірувату).
- Есенціальні надходять із їжею.
- Розщеплення:
- Дезамінування в печінці: NH₂ перетворюється на аміак → сечовина, вуглецевий скелет — на енергію чи глюкозу.
- Трансамінування:
- Перенесення NH₂ між амінокислотами (наприклад, аланін + α-кетоглутарат → піруват + глутамат).
Джерела в природі
- Тваринні: М’ясо, риба, яйця, молоко (повний набір есенціальних).
- Рослинні: Соя, кіноа, бобові + зернові (комбінація для повного набору).
- Мікробні: Дріжджі, бактерії (у ферментованих продуктах).
Застосування
- Медицина: Добавки (лізин, глутамін) для росту м’язів, загоєння.
- Харчування: Збагачення їжі (глутамат натрію як підсилювач смаку).
- Промисловість: Виробництво пептидів, косметики (колаген).
Цікаві факти
- Гліцин — найменша амінокислота, триптофан — найбільша за розміром R-групи.
- У космосі (метеоритах) виявлені амінокислоти (гліцин, аланін), що свідчить про їх позаземне походження.
- Понад 500 амінокислот відомо в природі, але лише 20 кодуються генетично.